有非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的Km（），Vmax（）。

A.抑制剂与酶非共价结合

B.抑制剂与底物结构相似

C.当抑制剂存在时KM值变大

D.抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位

E.增加底物浓度也不能达到最大反应速度

A.抑制剂与酶非共价结合

B.抑制剂与底物结构相似

C.当抑制剂存在时K。值变大

D.抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位

E.增加底物浓度也不能达到最大反应速度

A.在双倒数图纵轴上的截距相同

B.两者的Ki值越小所造成的抑制作用越大

C.抑制剂和底物与酶在相同的部位结合

D.增大底物浓度能解除两者对酶活性的抑制

A.抑制剂与酶活性中心结合

B.抑制剂与酶的结合是可逆的

C.抑制剂结构与底物相似

D.抑制剂与酶非共价键结合

E.抑制程度只与抑制剂浓度有关

A.其结构与底物十分相似

B.与酶的活性中心结合

C.结合力为非共价键

D.用增大底物浓度方法可解除抑制

E.对酶的抑制作用是不可逆的

酶E作用在某一反应物S上而产生氧，其反应机制可表达为:E+S实验测得不同的初浓度底物时氧产生的初速率ro数据如下，计算反应的Michaelis常数Km,并解释其物理意义。

A.底物的种类

B.反应体系pH值和离子强度等

C.反应温度

D.酶的浓度

E.酶的性质

A.通过K_m的测定可鉴定酶的最适底物

B.是引起最大反应速度的底物浓度

C.是反映酶催化能力的一个指标

D.与环境的pH无关

E.是酶和底物的反应平衡常数

A.温度

B.湿度

C.pH值

D.光

E.底物的浓度

酶促反应中决定酶特异性(专一性)的部分是（）。

A．酶蛋白

B．辅基或辅酶

C．金属离子

D．底物

E．B族维生素

下列有关Km值的叙述，哪一项是错误的（）

A．Km值是酶的特征性常数

B．Km值是达到最大反应速度一半时的底物浓度

C．Km值与酶对底物的亲和力有关

D．Km值最大的底物，是酶的最适底物

E．同一酶作用于不同底物，则有不同的Km值